Pepsine: Structure, Fonctions, Production

La pepsine est une enzyme puissante présente dans le suc gastrique qui facilite la digestion des protéines. Il s’agit en réalité d’une endopeptidase dont la tâche principale est de désintégrer les protéines alimentaires en petites parties appelées peptides, qui sont ensuite absorbées par l’intestin ou dégradées par des enzymes pancréatiques.

Bien qu’il ait été isolé pour la première fois en 1836 par le physiologiste allemand Theodor Schwann, ce n’est pas avant 1929 que le biochimiste américain John Howard Northrop, de l’Institut de recherche médicale Rockefeller, a annoncé sa cristallisation réelle et une partie de ses fonctions, ce qui l’aiderait à recevoir le prix Nobel de chimie 17 ans plus tard.

Cette enzyme n'est pas exclusive à l'homme. Il est également produit dans l'estomac de plusieurs animaux et agit dès les premiers stades de la vie en collaborant à la digestion des protéines provenant principalement des produits laitiers, des viandes, des œufs et des céréales.

La structure

Les cellules principales de l'estomac produisent une substance initiale appelée pepsinogène. Ce proenzyme ou zymogène est hydrolysé et activé par les acides gastriques, perdant 44 acides aminés au cours du processus. Au final, la pepsine contient 327 résidus d’acides aminés sous sa forme active, qui exerce ses fonctions au niveau gastrique.

La perte de ces 44 acides aminés laisse un nombre égal de résidus acides libres. C'est pour cette raison que la pepsine fonctionne mieux dans les milieux à très faible pH.

Fonctions

Comme mentionné précédemment, la pepsine a pour fonction principale la digestion des protéines. L'activité de la pepsine est supérieure dans les environnements très acides (pH 1, 5 à 2) et à des températures comprises entre 37 et 42 ºC.

Seule une partie des protéines qui atteignent l'estomac sont dégradées par cette enzyme (environ 20%), formant ainsi de petits peptides.

L'activité de la pepsine est principalement axée sur les liaisons hydrophobes de l'extrémité N-terminale présente dans les acides aminés aromatiques tels que le tryptophane, la phénylalanine et la tyrosine, qui font partie de nombreuses protéines dérivées de l'alimentation.

Une fonction de la pepsine décrite par certains auteurs se situe dans le sang. Bien que cette affirmation soit controversée, il semble que de petites quantités de pepsine passent dans le sang, où elle agit sur des protéines de grande taille ou partiellement hydrolysées qui ont été absorbées par l'intestin grêle avant sa digestion totale.

Comment est-il produit?

Le pepsinogène sécrété par les principales cellules de l'estomac, également appelé cellules zymogènes, est le précurseur de la pepsine.

Cette proenzyme est libérée grâce aux impulsions du nerf vague et à la sécrétion hormonale de gastrine et de sécrétine, qui sont stimulées après la prise de nourriture.

Déjà dans l'estomac, le pepsinogène est mélangé à de l'acide chlorhydrique, qui a été libéré par les mêmes stimuli, interagissant rapidement les uns avec les autres pour produire de la pepsine.

Ceci est effectué après le clivage d'un prosegment de 44 acides aminés de la structure d'origine du pepsinogène par un processus autocatalytique complexe.

Une fois activée, la même pepsine est capable de continuer à stimuler la production et la libération de plus de pepsinogène. Cette action est un bon exemple de rétroaction enzymatique positive.

En plus de la pepsine elle-même, l'histamine et en particulier l'acétylcholine stimulent la synthèse et la libération de nouvelles cellules pepsinogènes.

Où agit-il?

Son principal site d'action est l'estomac. Ce fait peut être facilement expliqué en comprenant que l’acidité de l’estomac est la condition idéale pour sa performance (pH 1, 5-2, 5). En fait, lorsque le bol alimentaire passe de l'estomac au duodénum, ​​la pepsine est inactivée par la découverte d'un milieu intestinal avec un pH basique.

La pepsine agit également dans le sang. Bien que l'on ait déjà dit que cet effet soit controversé, certains chercheurs affirment que la pepsine passe dans le sang, où elle continue à digérer certains peptides à longue chaîne ou ceux qui n'ont pas été complètement dégradés.

Lorsque la pepsine quitte l'estomac et se trouve dans un environnement à pH neutre ou basique, sa fonction cesse. Cependant, en ne s'hydrolysant pas, il peut être réactivé si le milieu réagit.

Cette caractéristique est importante pour comprendre certains des effets négatifs de la pepsine, décrits ci-dessous.

Reflux gastro-œsophagien

Le retour chronique de la pepsine dans l'œsophage est l'une des principales causes des dommages causés par le reflux gastro-oesophagien. Bien que le reste des substances qui composent le suc gastrique soient également impliquées dans cette pathologie, la pepsine semble être la plus nocive de toutes.

La pepsine et d'autres acides présents dans le reflux peuvent non seulement causer l'œsophagite, qui est la conséquence initiale, mais également affecter de nombreux autres systèmes.

Parmi les conséquences potentielles de l'activité de la pepsine sur certains tissus, on peut citer la laryngite, la pneumonite, l'enrouement chronique, la toux persistante, le laryngospasme et même le cancer du larynx.

L'asthme par microaspiration pulmonaire du contenu gastrique a été étudié. La pepsine peut avoir un effet irritant sur l’arbre bronchique et favoriser la constriction des voies respiratoires, déclenchant ainsi la symptomatologie typique de cette maladie: détresse respiratoire, toux, respiration sifflante et cyanose.

Autres effets de la pepsine

Les sphères orale et odontologique peuvent également être affectées par l'action de la pepsine. Les signes les plus fréquents associés à ces dommages sont la mauvaise haleine, la mauvaise haleine, la salivation excessive, les granulomes et l’érosion dentaire. Cet effet érosif se manifeste généralement après des années de reflux et peut endommager toute la dentition.

Malgré cela, la pepsine peut être utile du point de vue médical. Ainsi, la présence de pepsine dans la salive est un marqueur de diagnostic important du reflux gastro-oesophagien.

En fait, il existe sur le marché un test rapide appelé PepTest, qui détecte la présence de pepsine salivaire et facilite le diagnostic du reflux.

La papaïne, une enzyme très similaire à la pepsine présente dans les papayes ou les papayes, est utile en blanchiment des dents et en hygiène.

De plus, la pepsine est utilisée dans l'industrie du cuir et la photographie classique, ainsi que dans la production de fromages, de céréales, de snacks, de boissons aromatisées, de protéines prédigérées et même de chewing-gums.