Immunoglobulines: structure, types et fonctions

Les immunoglobulines sont des molécules qui fabriquent les lymphocytes B et les plasmocytes qui aident à défendre le corps. Ils consistent en une biomolécule de glycoprotéine appartenant au système immunitaire. Ils sont l’une des protéines les plus abondantes dans le sérum sanguin, après l’albumine.

Anticorps est un autre nom que reçoivent les immunoglobulines. Elles sont considérées comme des globulines en raison de leur comportement lors de l'électrophorèse du sérum sanguin qui les contient. La molécule d'immunoglobuline peut être simple ou complexe, selon que sa présentation est sous forme de monomère ou qu'elle est polymérisée.

La structure commune des immunoglobulines est similaire à la lettre "Y". Il existe cinq types d'immunoglobulines qui présentent des différences morphologiques, fonctionnelles et de localisation dans l'organisme. Les différences structurelles des anticorps ne sont pas de forme, mais de composition. Chaque type a un objectif spécifique.

La réponse immunologique favorisée par les immunoglobulines est très spécifique et constitue un mécanisme très complexe. Le stimulus de sa sécrétion par les cellules est activé en présence d'agents étrangers à l'organisme, comme une bactérie. L'immunoglobuline aura pour fonction de se lier à l'élément étranger et de l'éliminer.

Des immunoglobulines ou des anticorps peuvent être présents à la fois dans le sang et à la surface membraneuse des organes. Ces biomolécules représentent des éléments importants du système de défense du corps humain.

La structure

La structure des anticorps contient des acides aminés et des glucides, les oligosaccharides. La présence prédominante d'acides aminés, leur quantité et leur distribution déterminent la structure de l'immunoglobuline.

Comme toutes les protéines, les immunoglobulines ont des structures primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire, déterminant leur aspect typique.

Compte tenu du nombre d'acides aminés qu'ils présentent, les immunoglobulines ont deux types de chaînes: les chaînes lourdes et les chaînes légères. De plus, selon la séquence d'acides aminés dans sa structure, chacune des chaînes a une région variable et une région constante.

Chaînes lourdes

Les chaînes lourdes des immunoglobulines correspondent à des unités polypeptidiques constituées de 440 séquences d'acides aminés.

Chaque immunoglobuline a 2 chaînes lourdes et chacune d’elles a une région variable et une région constante. La région constante a 330 acides aminés et les 110 acides aminés variables séquencés.

La structure de la chaîne lourde est différente pour chaque immunoglobuline. Ce sont au total 5 types de chaînes lourdes qui déterminent les types d'immunoglobuline.

Les types de chaînes lourdes sont identifiés par les lettres grecques γ, μ, α, ε, δ pour les immunoglobulines IgG, IgM, IgA, IgE et IgD, respectivement.

La région constante des chaînes lourdes ε et µ est formée de quatre domaines, alors que ceux correspondant à α, γ, δ en ont trois. Ensuite, chaque région constante sera différente pour chaque type d'immunoglobuline, mais commune aux immunoglobulines du même type.

La région variable de la chaîne lourde est formée par un seul domaine d'immunoglobuline. Cette région a une séquence de 110 acides aminés et sera différente en fonction de la spécificité de l'anticorps pour un antigène.

Dans la structure des chaînes lourdes, on peut observer une angulation ou flexion - appelée charnière - qui représente la zone flexible de la chaîne.

Chaînes légères

Les chaînes légères des immunoglobulines sont des polypeptides constitués d'environ 220 acides aminés. Il existe deux types de chaînes légères chez l’homme: kappa (κ) et lambda (λ), ce dernier comportant quatre sous-types. Les domaines constant et variable possèdent des séquences de 110 acides aminés chacun.

Un anticorps peut avoir deux chaînes légères κ (κκ) ou une paire de chaînes λ (λλ), mais il n’est pas possible d’en avoir une de chaque type en même temps.

Segments Fc et Fab

Comme chaque immunoglobuline a la forme d’un "Y", elle peut être divisée en deux segments. Le segment "inférieur", la base, s'appelle la fraction cristallisable ou Fc; tandis que les bras du "Y" forment le Fab, ou fraction qui lie l’antigène. Chacune de ces sections structurelles de l'immunoglobuline remplit une fonction différente.

Segment Fc

Le segment Fc possède deux ou trois domaines constants des chaînes lourdes d'immunoglobuline.

Le Fc peut se lier à des protéines ou à un récepteur spécifique des basophiles, des éosinophiles ou des mastocytes, de sorte qu'il induit une réponse immunitaire spécifique permettant d'éliminer l'antigène. Fc correspond à l'extrémité carboxyle de l'immunoglobuline.

Segment Fab

Le segment Fab ou le segment d'un anticorps contient les domaines variables à ses extrémités, en plus des domaines constants des chaînes lourdes et légères.

Le domaine constant de la chaîne lourde est poursuivi avec les domaines du segment Fc formant la charnière. Correspond à l'extrémité amino-terminale de l'immunoglobuline.

L’importance du segment Fab réside dans le fait qu’il permet l’union avec les antigènes, substances étranges et potentiellement dangereuses.

Les domaines variables de chaque immunoglobuline garantissent leur spécificité pour un antigène donné; cette caractéristique permet même son utilisation dans le diagnostic des maladies inflammatoires et infectieuses.

Types

Les immunoglobulines connues jusqu'à présent possèdent une chaîne lourde spécifique qui est constante pour chacune d'elles et la différence des autres.

Il existe cinq variétés de chaînes lourdes qui déterminent cinq types d'immunoglobulines, dont les fonctions sont différentes.

Immunoglobuline G (IgG)

L'immunoglobuline G est la variété la plus nombreuse. Il a une chaîne gamma lourde et se présente sous forme monomoléculaire ou unimoléculaire.

Les IgG sont les plus abondantes dans le sérum sanguin et dans l’espace tissulaire. Des changements minimes dans la séquence d'acides aminés de sa chaîne lourde déterminent sa division en sous-types: 1, 2, 3 et 4.

L'immunoglobuline G a une séquence de 330 acides aminés dans son segment Fc et un poids moléculaire de 150 000, dont 105 000 correspondent à sa chaîne lourde.

Immunoglobuline M (IgM)

L'immunoglobuline M est un pentamère dont la chaîne lourde est le µ. Son poids moléculaire est élevé, environ 900 000.

La séquence d'acides aminés de sa chaîne lourde est 440 dans sa fraction Fc. On le trouve principalement dans le sérum sanguin, représentant 10 à 12% des immunoglobulines. IgM a un seul sous-type.

Immunoglobuline A (IgA)

Il correspond au type de chaîne lourde α et représente 15% des immunoglobulines totales. Les IgA se trouvent dans le sang et les sécrétions, y compris le lait maternel, sous forme de monomère ou de dimère. Le poids moléculaire de cette immunoglobuline est de 320 000 et elle comporte deux sous-types: IgA1 et IgA2.

Immunoglobuline E (IgE)

L’immunoglobuline E est du type à chaîne lourde ε et est très rare dans le sérum, environ 0, 002%.

L'IgE a un poids moléculaire de 200 000 et se présente sous forme de monomère principalement dans le sérum, le mucus nasal et la salive. Il est également courant de trouver cette immunoglobuline dans les basophiles et les mastocytes.

Immunoglobuline D (IgD)

La variété de chaîne lourde δ correspond à l'immunoglobuline D, qui représente 0, 2% du total des immunoglobulines. L'IgD a un poids moléculaire de 180 000 et est structurée sous la forme d'un monomère.

Il est lié aux lymphocytes B, attachés à la surface de ceux-ci. Cependant, la fonction de l'IgD n'est pas claire.

Changement de type

Les immunoglobulines peuvent subir un changement de type structurel, en raison de la nécessité de se défendre contre un antigène.

Ce changement est dû à la fonction des lymphocytes B de fabriquer des anticorps grâce à la propriété d'immunité adaptative. Le changement structurel se situe dans la région constante de la chaîne lourde, sans modifier la région variable.

Un changement de type ou de classe peut amener une IgM à transmettre une IgG ou une IgE, ce qui se produit sous la forme d'une réponse induite par l'interféron gamma ou les interleukines IL-4 et IL-5.

Fonctions

Le rôle joué par les immunoglobulines dans le système immunitaire est d’une importance vitale pour la défense de l’organisme.

Les immunoglobulines font partie du système immunitaire humoral. c'est-à-dire qu'il s'agit de substances sécrétées par les cellules pour la protection contre les agents pathogènes ou nocifs.

Ils constituent un moyen de défense efficace, efficace, spécifique et systématisé, d’une grande utilité pour le système immunitaire. Ils ont des fonctions générales et spécifiques au sein de l'immunité:

Fonctions générales

Les anticorps ou immunoglobulines remplissent à la fois des fonctions indépendantes et activent les réponses effectrices et sécrétoires à médiation cellulaire.

Liaison antigène-anticorps

Les immunoglobulines ont pour fonction de se lier aux agents antigéniques de manière spécifique et sélective.

La formation du complexe antigène-anticorps est la fonction principale d'une immunoglobuline et, par conséquent, c'est la réponse immunologique qui peut arrêter l'action de l'antigène. Chaque anticorps peut se lier à deux antigènes ou plus en même temps.

Fonctions effectrices

La plupart du temps, le complexe antigène-anticorps sert de point de départ pour activer des réponses cellulaires spécifiques ou pour initier une séquence d'événements qui déterminent l'élimination de l'antigène. Les deux réponses effectrices les plus courantes sont la liaison aux cellules et l’activation du complément.

La liaison cellulaire dépend de la présence de récepteurs spécifiques pour le segment Fc de l'immunoglobuline, une fois qu'il a été lié à l'antigène.

Des cellules telles que les mastocytes, les éosinophiles, les basophiles, les lymphocytes et les phagocytes possèdent ces récepteurs et fournissent les mécanismes d'élimination de l'antigène.

L'activation de la cascade du complément est un mécanisme complexe qui suppose le début d'une séquence, raison pour laquelle le résultat final est la sécrétion de substances toxiques qui éliminent les antigènes.

Fonctions spécifiques

Tout d'abord, chaque type d'immunoglobuline développe une fonction de défense spécifique:

Immunoglobuline G

- L'immunoglobuline G fournit la plupart des défenses contre les agents antigéniques, y compris les bactéries et les virus.

- Les IgG activent des mécanismes tels que le complément et la phagocytose.

- La constitution d'IgG spécifique pour un antigène est durable.

- Le seul anticorps que la mère peut transférer aux enfants pendant la grossesse est l'IgG.

Immunoglobuline M

- L'IgM est l'anticorps de réponse rapide aux agents nocifs et infectieux, car il fournit une action immédiate jusqu'au remplacement de celui-ci par l'IgG.

- Cet anticorps active les réponses cellulaires incorporées dans la membrane des lymphocytes et les réponses humorales en complément.

- C'est la première immunoglobuline qui synthétise l'être humain.

Immunoglobuline A

- Agit comme une barrière de défense contre les agents pathogènes, à être situé sur les surfaces des membranes muqueuses.

- Il est présent dans les muqueuses respiratoires, le système digestif, les voies urinaires ainsi que dans les sécrétions telles que la salive, le mucus nasal et les larmes.

- Bien que l'activation du complément soit faible, il peut être associé aux lysozymes pour éliminer les bactéries.

- La présence d'immunoglobuline D dans le lait maternel et le colostrum permet au nouveau-né de l'acquérir pendant l'allaitement.

Immunoglobuline E

- L'immunoglobuline E constitue un puissant mécanisme de défense contre les antigènes producteurs d'allergies.

- L'interaction entre IgE et un allergène fera apparaître des substances inflammatoires responsables des symptômes d'allergie, tels que les éternuements, la toux, l'urticaire, l'augmentation des larmes et le mucus nasal.

- Les IgE peuvent également être couplées à la surface des parasites par le biais de son segment Fc, produisant une réaction qui en provoque la mort.